Naukowcy stworzyli enzym, który może sześciokrotnie zwiększyć tempo rozkładu plastiku. Enzym znajdujący się w bakteriach ze śmietników, które żywią się dietą z plastikowych butelek, został użyty w połączeniu z PETazą, aby przyspieszyć rozkład plastiku.
Trzykrotnie większa aktywność super enzymu
Zespół zaprojektował w laboratorium naturalny enzym PETazy, który może przyspieszyć rozkład PET o około 20%. Teraz ten sam zespół transatlantycki połączył PETazę i jej „partnera” (drugi enzym zwany MHETazą) w celu uzyskania jeszcze większych ulepszeń: zwykłe zmieszanie PETazy z MHETazą może zwiększyć szybkość rozkładu PET. Podwoić ją i zaprojektować połączenie między dwoma enzymami stworzyć „super enzym”, który potroi tę aktywność.
Zespołem kierują naukowiec, który zaprojektował PETase, profesor John McGeehan, dyrektor Center for Enzyme Innovation (CEI) na Uniwersytecie w Portsmouth oraz dr Gregg Beckham, starszy naukowiec z National Renewable Energy Laboratory (NREL). W Stanach Zjednoczonych.
Profesor McKeehan powiedział: Greg i ja rozmawiamy o tym, jak PETase niszczy powierzchnię plastiku, a MHETase dalej ją niszczy, więc naturalne jest, aby zobaczyć, czy możemy ich razem używać do naśladowania tego, co dzieje się w naturze. "
Współpracują ze sobą dwa enzymy
Wstępne eksperymenty wykazały, że te enzymy rzeczywiście mogą lepiej współpracować, więc naukowcy postanowili spróbować połączyć je fizycznie, tak jak połączenie dwóch Pac-Manów liną.
„Wykonano wiele pracy po obu stronach Atlantyku, ale jest to warte wysiłku - cieszymy się, że nasz nowy enzym chimeryczny jest trzy razy szybszy niż naturalnie wyewoluowany niezależny enzym, otwierając nowe możliwości dalszego rozwoju i ulepszenia ”. McGeehan kontynuował.
Zarówno PETaza, jak i nowo połączona MHETaza-PETaza mogą działać poprzez trawienie plastiku PET i przywracanie mu pierwotnej struktury. W ten sposób tworzywa sztuczne mogą być wytwarzane i ponownie wykorzystywane w nieskończoność, zmniejszając w ten sposób naszą zależność od zasobów kopalnych, takich jak ropa i gaz ziemny.
Profesor McKeehan użył synchrotronu w Oxfordshire, który wykorzystuje promieniowanie rentgenowskie, które jest 10 miliardów razy silniejsze od słońca, jako mikroskop wystarczający do obserwacji pojedynczych atomów. Pozwoliło to zespołowi badawczemu rozwiązać trójwymiarową strukturę enzymu MHETazy, zapewniając w ten sposób molekularny plan umożliwiający rozpoczęcie projektowania szybszych systemów enzymatycznych.
Te nowe badania łączą metody strukturalne, obliczeniowe, biochemiczne i bioinformatyczne, aby odkryć molekularne zrozumienie ich struktury i funkcji. Te badania to ogromny wysiłek zespołowy, w którym biorą udział naukowcy na wszystkich etapach kariery.
